اثرات هافمیستری بر فعالیت و پایداری الکل دهیدروژناز محبوس شده در حامل کتیرا

نوع مقاله : مقاله پژوهشی

نویسندگان

1 دانشگاه آزاد اسلامی واحد اهر

2 گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، واحد اهر، دانشگاه آزاد اسلامی، اهر، ایران

چکیده

چکیده
زمینه و هدف : استفاده از نمک های طبیعی و حبس کردن آنزیم، از راهکارهای افزایش پایداری آنزیم است. بنابراین مطالعه حاضر به تاثیر افزایش نمک‌ها بر آنزیم الکل دهیدروژناز آزاد و حبس شده در حامل کتیرا، می پردازد.
روش بررسی: آنزیم الکل دهیدروژناز مخمر پس از خریداری در حامل کتیرا محبوس شد و فعالیت آن در حضور غلظت های مختلف نمک های طبیعی سدیم و کلر (2-1 مولار)، ارزیابی گردید. همچنین پایداری آنزیم تثبیت شده در دو دمای بالای 45 و oc55، در حضور این نمک مطالعه گردید.
یافته ها : نتایج نشان داد که، حبس کردن آنزیم منجر به کاهش تاثیر مهارکنندگی نمک ها گردید. همچنین، آنزیم حبس شده در مقایسه با آنزیم آزاد، پایداری و فعالیت مطلوبی را نشان داد (نیمه عمر به ترتیب 37 و 62 دقیقه در oc45).
نتیجه گیری: نتایج نشان داد که آنیون های کوزموتروپ و حبس کردن آنزیم بصورت سینرژیک می توانند سبب افزایش فعالیت و پایداری آنزیم شوند.
کلید واژه : الکل دهیدروژناز‌، فعالیت و پایداری‌، سری هافمیستر، کتیرا، تثبیت آنزیم

کلیدواژه‌ها


عنوان مقاله [English]

Hofmeister Effects on Activity and Stability of Confined Alcohol Dehydrogenase on Gum Tragacanth Carrier

نویسندگان [English]

  • RASOUL SHARIFI 1
  • ROBAB BAIBORDI 2
1 Department of Biology, Faculty of Basic Sciences, Ahar Branch, Islamic Azad University, Ahar, Iran.
2 Department of Biology, Faculty of Basic Sciences, Ahar Branch, Islamic Azad University, Ahar, Iran
چکیده [English]

Abstract
Background and Objective: Using natural salts and enzyme confinement are one of the ways to increase the enzyme's stability. Therefore, the present study evaluated the effect of salts increasing on the free and confined alcohol dehydrogenase enzyme in cartilage carriers.
Methods and Materials: The yeast alcohol-dehydrogenase enzyme the after purchase was confined in the Gum Tragacanth and its activity was evaluated in the presence of different concentrations of sodium and chlorine salts (1-2 M).
The stability of the confined enzyme at two temperatures above 45 ° C and 55 ° C was studied in the presence of this salt.
Results: The results showed that the enzyme confinement reduced the inhibitory effect of salts. Also, the cnfined enzyme in compared with the free enzyme showed optimal activity and stability. (Half-life was 37 and 62 minutes at 45 ° C Respectively).
Conclusion: The results showed that kosmotropic anions and enzyme confinement as synergistic can increase the activity and stability of the enzyme.
Keywords: Alcohol dehydrogenase, activity and stability, Hofmeister series, Gum Tragacanth, Enzyme confinement

کلیدواژه‌ها [English]

  • Alcohol dehydrogenase
  • activity and stability
  • Hofmeister series
  • Gum tragacanth
  • Enzyme confinement